抗体，又称免疫球蛋白（IGs），是免疫系统受刺激后产生的糖蛋白，对引发免疫反应的抗原具有高度特异性。

  抗体分子由两条重链（每条约 50 千道尔顿）和两条轻链（每条约 25 千道尔顿）组成，通过二硫键连接形成特征性 Y 形结构，总分子量约 150 千道尔顿，包含可变区和恒定区：

  可变区：含两个抗原结合片段（Fab）结构域，每个可结合抗原上的特定表位，单个抗体分子可同时结合同一抗原上的两个相同表位，决定抗原结合特异性。

  恒定区：包含可结晶片段（Fc）区域，能与免疫细胞（如白细胞、巨噬细胞、自然杀伤细胞）表面的 Fc 受体相互作用，触发免疫效应功能；Fab 与 Fc 部分通过两个铰链区连接。

  占血清免疫球蛋白总量的 70%-75%，是体液免疫的主要成分，分为 IgG1-IgG4 四个亚类（铰链区结构、二硫键数量和位置不同）。

  IgG1、IgG3 主要应对蛋白质抗原，IgG2、IgG4 主要是针对多糖抗原；单体结构使其扩散性强，可通过抗体依赖的细胞介导的细胞毒性作用（ADCC）和调理作用增强吞噬细胞对病原体的清除。

  是唯一能通过胎盘的免疫球蛋白，为胎儿和新生儿提供出生后数月的被动免疫；热处理初乳可提高新生犊牛血清 IgG 浓度（但可能有副作用），新冠 mRNA 疫苗可诱导机体产生针对病毒受体结合域的 IgG。

  占血清免疫球蛋白的 5%，是初次免疫应答中最先分泌的抗体，主要以五聚体形式存在（含 J 链），也有分泌型和 B 细胞表面表达的单体型。

  分子量大，主要存在于血管内，单个表位结合亲和力低于 IgG，但十余个抗原结合位点使其总亲和力高，是经典补体途径的高效激活剂，易引发凝集反应，常用作急性或近期感染的诊断指标。

  占血清免疫球蛋白的 10%-15%，分为 IgA1 和 IgA2（铰链区结构不同），广泛存在于黏液、唾液、母乳、肠液等分泌物中。

  是黏膜免疫的第一道防线，对呼吸道、胃肠道病原体至关重要，能清除轮状病毒等胃肠道病毒并预防再感染；IgA 缺乏者感染风险升高，选择性 IgA 缺乏是哮喘患者反复胸部感染的重要危险因素。

  血清中含量最低（约为 IgG 的万分之一），在 I 型超敏反应（如过敏性支气管肺曲霉病）和寄生虫感染（如血吸虫病）中浓度显著升高。

  可通过高亲和力受体结合肥大细胞，抗原结合后引发肥大细胞脱颗粒，释放炎症介质招募嗜酸性粒细胞，通过类 ADCC 机制杀伤病原体。

  主要作为 B 细胞表面的抗原受体（BCR），参与 B 细胞成熟、外周耐受维持、激活等过程，对 B 细胞选择和稳态调节起及其重要的作用，进而影响体液免疫应答。

  其信号通路有几率会成为自身免疫病、血液系统疾病等 T 细胞相关疾病的治疗新靶点，具体功能仍在研究中。

  骆驼科动物重链抗体（又称纳米抗体）仅含重链、无轻链，1989 年首次从骆驼血清中发现，其抗原结合位点为单个可变域（VHH），具有独特优势：

  体积小、组织穿透性强，溶解性和热稳定性高，生产便捷，抗原亲和力和特异性强，免疫原性低（减少免疫不良反应）。

  在癌症细胞、退行性疾病生物标志物、病毒抗原等检测中，展现出更高的灵敏度和特异性，是诊断和治疗的潜在候选物。

  基于抗体的检测的新方法（如侧流免疫分析、酶联免疫吸附试验 ELISA）大范围的使用在疾病诊断，可检测新冠病毒的 IgG 和 IgM 抗体，非常适合于缺乏分子检验测试条件的场景。

  联合检测 IgG 和 IgM 的 ELISA 试剂盒诊断准确性更高，灵敏度优于单独检测单一抗体亚型，但抗体类型选择可能会影响不同场景下的检测性能。

  治疗性抗体是增长最快的生物药物类别，适用于癌症、自身免疫病、感染性疾病、血液系统恶性肿瘤等，能靶向传统 “不可成药” 靶点，深化对生物过程的理解。

  针对细胞内肿瘤抗原的治疗性抗体在癌症治疗中具有临床转化潜力，抗体工程、抗体药物偶联物、计算机辅助设计等技术的创新，正持续提升其疗效并拓展应用场景。

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